Hidrogén kötés

A Hidrogén kötés A molekulák közötti kölcsönhatás, amely hasonlít a Van der Waals kölcsönhatásokra, és az emberi testben fordul elő. A kötés különösen a fehérjékben levő peptidkötésekkel és aminosavláncokkal kapcsolatban játszik szerepet. A hidrogénkötésekkel való kötés képessége nélkül egy organizmus nem életképes, mert hiányzik létfontosságú aminosavak.

Mi a hidrogénkötés?

Hidrogénkötéseket hívunk Hidrogénkötések vagy H hidak rövidítve. Ez egy kémiai hatás, amely a kovalensen kötött hidrogénatomok vonzó kölcsönhatásaihoz kapcsolódik egy atomcsoportot képező atom szabad elektronpárokkal. Az interakció a polaritáson alapul, és pontosabban leírva az amino- vagy hidroxilcsoportban lévő pozitívan polarizált hidrogénatomok és más funkcionális csoportokban lévő magányos elektronpárok között áll.

Az interakció csak bizonyos körülmények között jelentkezik. Az egyik feltétel a szabad elektronpárok elektronegatív tulajdonsága. Ennek a tulajdonságnak erősebbnek kell lennie, mint a hidrogén elektronegatív tulajdonságán, hogy erős kötés jöjjön létre. A hidrogénatom tehát polárisan kötődik. Az elektronegativ módon szabad atomok lehetnek például nitrogén, oxigén és fluor.

A hidrogénkötések másodlagos vegyértékkötések, amelyek szilárdsága általában jóval alacsonyabb a kovalens kötések vagy ionos kötéseknél. A hidrogénkötésekben levő molekulák viszonylag magas olvadáspontúak és moláris tömegükhöz hasonlóan magas forráspontúak. A kötések orvosi jelentőséggel bírnak elsősorban a szervezetben levő peptidekkel és nukleinsavakkal kapcsolatban.

A hidrogénkötések intermolekuláris erők. Létezésük nélkül a víz nem létezne különféle aggregált állapotokban, hanem gáznemű.

Funkció és feladat

A hidrogénkötésnek csak gyenge kölcsönhatása van, és két részecske között, vagy molekulán belül fordul elő. Ebben az összefüggésben a kötés típusa szerepet játszik például a tercier struktúrák kialakulásában a fehérjékben. A biokémiában a fehérjeszerkezet a fehérje vagy peptid különböző szerkezeti szintjeit jelenti. Ezen természetesen előforduló anyagok szerkezete hierarchikusan fel van osztva primer, másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetre.

Az aminosav-szekvencia az elsődleges szerkezet. Amikor egy fehérjét említik annak térbeli elrendezésével kapcsolatban, gyakran utalnak a fehérje konformációkra és a konformációs változás jelenségére. Ebben az összefüggésben az átalakulás változása megfelel a térbeli szerkezet változásának. A fehérjék elrendezése a peptidkötésen alapul. Az ilyen típusú kötés mindig azonos módon kapcsolja össze az aminosavakat.

A sejtekben a peptidkötéseket riboszómák közvetítik. Mindegyik peptidkötés megfelel az egyik aminosav karboxilcsoportjainak és a második aminosav aminocsoportjainak kapcsolódásának, amely a víz eltávolításával jár. Ezt a folyamatot hidrolízisnek is nevezik.

Minden peptidkötésben egyetlen kötés köti össze a C = O csoportot az NH csoporttal. A nitrogénatomnak pontosan egy magányos elektronja van. Az oxigén nagy elektronegativitása miatt ez a szabad pár az O2-atomok elektronszívó hatása alatt van. Ilyen módon az oxigén részlegesen húzza az egyedüli elektronpárt a nitrogénatom és a szénatom közötti kötésbe, és a peptidkötés részleges kettős kötési jelleget kap. A kettős kötés jellege kiküszöböli az NH és C = O csoportok szabad forgását.

A peptidkötések oxigénatomjai és hidrogénatomjai kivétel nélkül minden peptid és fehérje szerkezetének kialakításához relevánsak. Ily módon két aminosav kapcsolódhat egymáshoz. Egy ilyen kapcsolódás után az aminosavak két láncának peptidkötései közvetlenül szemben vannak egymással. A peptidkötés hidrogénatomjai viszonylag pozitívan polarizálódnak, ha összehasonlítjuk a közvetlenül ellentétes peptidkötések oxigénatomjaival. Ily módon a hidrogénkötések képezik és összekapcsolják a két aminosavláncot.

Az emberi testben található összes aminosav szerves vegyület, amely legalább egy karboxilcsoportból és egy aminocsoportból áll. Az aminosavak az emberi élet nélkülözhetetlen szerkezeti alkotóelemei. A fehérjék α-aminosavain túlmenően több mint 400 biológiai funkcióval nem rendelkező, proteinogenikus aminosav ismert, amelyek hidrogénkötés nélkül nem fordulhatnak elő. Az olyan erők, mint a hidrogénkötés, stabilizálják az aminosavak tercier szerkezetét.

Itt megtalálja gyógyszereit

Betegségek és betegségek

Ha valamilyen rendellenesség van a funkcionális fehérjeszerű térbeli struktúrák kialakulásában, akkor általában a protein-összehajlás zavarairól kell beszélni. Az egyik ilyen állapot a Huntington-kór. Ezt a genetikai betegséget autoszomális domináns tulajdonságként öröklik, és a 4. kromoszómában levő genetikai mutációnak köszönhető. A mutáció a géntermék instabilitását eredményezi. A betegség egy neurológiai betegség, amely elsősorban a végtagok és az arc akaratlan hiperkinézisével jár. A tartós hiperkinézis az érintett izmok merevségéhez vezet. Ezen túlmenően a betegségben szenvedő betegek fokozott energiafogyasztást szenvednek.

A hidrogénkötésekkel vagy az általános fehérjeszerkezettel kapcsolatos patológiás tünetek a prionbetegségekben, például az őrült tehén betegségében is jelen vannak. A legnépszerűbb hipotézis az, hogy a BSE indukálja a fehérjék félrehajlását. Ezeket a félrehajtott fehérjéket nem lehet bontani fiziológiás folyamatokkal, ezért felhalmozódnak a szövetben, különösen a központi idegrendszerben. Ennek eredménye az idegsejtek degenerációja.

Az Alzheimer-kór ok-okozati összefüggésében szintén megvitatják a fehérjeszerkezet rendellenességeit. Az említett betegségek nem közvetlenül érintik a hidrogénkötést, hanem a fehérjék térbeli struktúrájához kapcsolódnak, amelyhez a hidrogénkötés jelentősen hozzájárul.

Az a szervezet, amely abszolút képtelen hidrogénkötésre, nem életképes. Az ezt okozó mutáció a terhesség korai szakaszában abortuszhoz vezet.