Transzfer RNS

A Transzfer RNS A rövid szénláncú RNS, amely 70-95 nukleobázisból áll, és kétdimenziós nézetben lóhereszerű szerkezetű, 3-4 hurokkal.

A 20 ismert proteinogenikus aminosav mindegyikénél található legalább 1 transzfer RNS, amely képes „saját” aminosavját felvenni a citoszolból, és lehetővé teszi azt egy protein bioszintéziséhez az endoplazmatikus retikulum riboszómáján.

Mi az a Transfer RNS?

A transzfer RNS, nemzetközileg ismert tRNS rövidítve, kb. 75-95 nukleáris bázisból áll, és a kétdimenziós tervnézetben egy lóhere-szerű struktúrára emlékeztet, három három nem változtatható és egy változó hurokkal, valamint az aminosav-akceptor szárával.

A háromdimenziós tercier struktúrában a tRNS-molekula L-alakra hasonlít, ahol a rövid láb az akceptor szárának felel meg, a hosszú láb pedig az antikodon huroknak. A négy változatlan nukleozid, az adenozin, az uridin, a citidin és a guanozin mellett, amelyek szintén képezik a DNS és az RNS alapvető építőköveit, a tRNS egy része összesen hat módosított nukleozidból áll, amelyek nem képezik részét a DNS-nek és az RNS-nek. További nukleozidok a dihidrouridin, inozin, tiouridin, pszeudouridin, N4-acetilcidtidin és ribotimidin.

A tRNS mindegyik ágában konjugáló nukleáris bázisok képezik a DNS-hez hasonló kettős szálú szekciókat. Mindegyik tRNS csak egy 20 ismert proteinogenikus aminosavat képes felvenni, és bioszintézis céljából átadhatja azt a durva endoplazmatikus retikulumba, és elérhetővé teszi ott. Ennek megfelelően legalább egy speciális transzfer RNS-nek rendelkezésre kell állnia minden egyes proteinogenikus aminosav számára. Valójában bizonyos aminosavakhoz egynél több tRNS áll rendelkezésre.

Funkció, hatás és feladatok

A transzfer RNS fő feladata, hogy lehetővé tegye a citoszolból származó specifikus proteinogén aminosavak dokkolóját az aminosav-akceptorán, átvinje azt az endoplazmatikus retikulumba, és egy peptidkötés révén hozzákapcsolja az utoljára lerakódott aminosav karboxilcsoportjához úgy, hogy a képződött fehérje egy aminosavval meghosszabbítva.

A következő tRNS ezután ismét készen áll a „helyes” aminosav tárolására a kódolás szerint. A folyamatok nagy sebességgel futnak. Az eukariótákban, beleértve az emberi sejteket, a polipeptidláncok körülbelül 2 aminosavval másodpercenként meghosszabbodnak a fehérje szintézis során. Az átlagos hibaarány ezer aminosav körül van. Ez azt jelenti, hogy csaknem minden ezred aminosavat helytelenül soroltak be a fehérje szintézis során. Nyilvánvaló, hogy a fejlődés során ez a hibaarány kiegyenlítette a legjobb kompromisszumot a szükséges energiaköltségek és a lehetséges negatív hibahatások között.

A fehérje szintézis folyamata szinte minden sejtben zajlik a növekedés során, és az anyagcserének fennmaradó részének támogatására. A tRNS csak akkor képes ellátni bizonyos aminosavak kiválasztásának és szállításának fontos feladatát és funkcióját, ha az mRNS (messenger RNS) másolatot készített a DNS megfelelő génszegmenseiről. Mindegyik aminosavat alapvetően három nukleáris bázis, a kodon vagy a triplett szekvenciája kódolja, úgy hogy a négy lehetséges nukleáris bázis aritmetikai szempontból 4-nek a 3-ig terjedő képessége 64 lehetőségnek felel meg. Mivel azonban csak 20 proteinogenikus aminosav van, néhány hármas felhasználható kontrollként kezdő vagy vég kodonként. Ezenkívül néhány aminosavat több különböző triplet kódol.

Ennek az az előnye, hogy elérjük a pontmutációkkal szembeni bizonyos hibatoleranciát, mivel vagy a kodon helytelen szekvenciája véletlenül ugyanazt az aminosavat kódolja, vagy pedig azért, mert hasonló tulajdonságokkal rendelkező aminosavat építenek be a fehérjébe, így sok esetben a szintetizált fehérje végül hibákat tartalmaz. vagy annak funkcionalitása csak egy kicsit korlátozott.

Oktatás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek

A transzfer RNS-ek szinte az összes sejtben jelen vannak, különböző mennyiségben és különböző összetételben. Ezek kódolva vannak, mint más fehérjék. Különböző gének felelősek az egyes tRNS-ek tervrajzáért. A felelős gének átíródnak a sejtmagban a caryoplasmában, ahol az úgynevezett prekurzorokat vagy pre-tRNS-eket szintézisbe hozzák, mielőtt azokat a nukleáris membránon keresztül a citoszolba szállítják.

Csak a sejt citoszoljában vannak a pre-tRNS-ek az úgynevezett intronok splicingjével, olyan bázisszekvenciákkal, amelyek nem működnek a géneken, és csak hordozhatók, de egyébként átíródnak. További aktiválási lépések után a tRNS rendelkezésre áll egy bizonyos aminosav szállítására. A mitokondriumok különös szerepet játszanak, mivel saját RNS-sel rendelkeznek, amely olyan géneket is tartalmaz, amelyek saját igényeikhez genetikailag meghatározzák a tRNS-eket. A mitokondriális tRNS-eket intramitokondriálisan szintetizálják.

Mivel a különböző transzfer RNS-ek csaknem egyetemesen részt vesznek a fehérjeszintézisben és gyors átalakulásuk miatt nem adhatók optimális koncentrációértékek vagy referenciaértékek a felső és alsó határértékekkel. A tRNS-ek működéséhez fontos a megfelelő aminosavak rendelkezésre állása a citoszolban és más enzimekben, amelyek képesek aktiválni a tRNS-eket.

Betegségek és rendellenességek

A transzfer RNS funkciójának károsodására a legnagyobb veszély az aminosavak ellátásának hiánya, különösen az esszenciális aminosavak hiánya, amelyet a test nem tud kompenzálni más aminosavakkal vagy más anyagokkal.

A tRNS-ek működésének valódi zavarait illetően a legnagyobb veszélyt a génmutációk jelentik, amelyek a transzfer RNS feldolgozásának bizonyos pontjain beavatkoznak, és a legrosszabb esetben a megfelelő tRNS-molekula funkcionális hibájához vezetnek. Példaként szolgál a thalassemia, egy olyan vérszegénység, amelyet az 1-es intron génmutációjának tulajdonítanak. Az intron 2-et kódoló génmutáció ugyancsak a tünethez vezet. Ennek eredményeként a vörösvértestekben a hemoglobin szintézis súlyosan korlátozott, így nem áll rendelkezésre megfelelő oxigénellátás.