A enteropeptidáz A duodenalis nyálkahártya enzime, amelynek feladata a hasnyálmirigy enzimeinek aktiválása. Az emésztő enzimek teljes aktivációs kaszkádjának elején áll. Az enteropeptidáz diszfunkciója az emésztéshez és az élelmiszerek felszívódásához vezet a vékonybélben.
Mi az enteropeptidáz?
Az enteropeptidáz a nyombél nyálkahártya enzime, amely aktiválja a hasnyálmirigy emésztő enzimeit a tripszinogén tripszinné történő aktiválásával.
Az enteropeptidáz a nyombél nyálkahártya kefe szélén választódik ki. Pontosabban, a liebekühn mirigyek felelősek a szekrécióért. A liebekühn mirigyei a vékonybél és a vékonybél hámcsőjénél csőszerű depressziók. A vékonybélben a vékonybél pattanások között helyezkednek el. A mirigyek, más néven Lieberkühn kriptok, az enteropeptidáz mellett számos enzimet választanak ki. Az enteropeptidáz szekréciója stimulálódik, amikor a gyomorban előzetesen emésztett chíma belép a duodenumba. Az enzim önmagában nem befolyásolja az élelmiszer-összetevőket.
Csak a tripszin enzim aktiválása állítja be az emésztő enzimek teljes aktivációs kaszkádját. Az enteropeptidáz, mint a tripszin és a hasnyálmirigy többi proteázja, szerin proteáz. Az aktív központ az aszparaginsav, hisztidin és szerin katalitikus triádját tartalmazza. Endopeptidázként az enteropeptidáz csak bizonyos jellemző pontokban hasítja a fehérjéket bizonyos aminosav-szekvencia felismerési motívumokkal. Az enzim mindig lehasad az Asp-Asp-Asp-Asp-Lys felismerési motívum alapján. A tripszinogénnel a Val- (Asp) 4-Lys hexapeptid lehasad, és tripszin képződik.
Funkció, hatás és feladatok
Az enteropeptidáz funkciója a hasnyálmirigy emésztő enzimeinek aktiválása. Csak az aktiválás első lépését indítja el a tripszinogén tripszinné történő átalakításával.
A tripszin szerinproteáz, amely ugyanazon jellegzetes felismerési motívum alapján hasítja a fehérjéket. Most folytatja maga a tripszinogén aktiválását. Ugyanakkor más hasnyálmirigy-enzimeket aktivál a megfelelő prekurzorokból, mint például a kimotripszinogén, pro-elasztáz, pro-karboxipeptidáz, pro-foszfolipáz és proenteropeptidáz. Az enteropeptidáz kezdetben inaktív formában van. Amikor a chíma belép a duodenumba, nemcsak a proenteropeptidáz, hanem a duodenáz is szekretálódik, ami aktiválja az enteropeptidáz folyamatát. Az aktivációs kaszkád megkezdése után a tripszin átveszi az összes hasnyálmirigy-enzim aktiválását, ideértve a proenteropeptidázt és a tripszinogént.
A proenteropeptidáz enteropeptidázzá történő aktiválása még hatékonyabban történik a tripszin hatására, mint a duodenáz révén. Az emésztő enzimek elsődleges jelenléte inaktív formájában rendkívül fontos. Különösen a proteázok hatása nem specifikus. Az összes fehérje, amely a jellegzetes felismerési motívumot tartalmazza a molekulában, hidrolitikusan lehasad. Ha az enzimek azonnal katalitikusan aktívak lennének, akkor a test saját proteinjei már a hasnyálmirigyben és a hasnyálmirigyben emésztődnének. Ennek eredményeként a hasnyálmirigy feloldódik. Az aktiválásra csak a duodenumban kerül sor, az exokrin mirigyeken kívül.
Az enzimek itt elkezdhetik az élelmiszer-összetevők lebontását anélkül, hogy megtámadnák a test saját szöveteit. Az enzimek idő előtti aktiválásának megakadályozása érdekében egy további tripszin-gátló hat a hasnyálmirigy vezetékében. Az emésztési kaszkád kulcsszerepét azonban a tripszin játszik. Amint ez az enzim aktiválódik, az összes emésztő enzim - beleértve az enteropeptidázt - aktiválását nem lehet megállítani.
Oktatás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek
Mint minden szerin-proteáz, az enteropeptidáznak is nem-specifikus hatása van, és jellegzetes felismerési motívum segítségével hasítja a fehérjéket. Az enteropeptidáz könnyű és nehéz láncból áll, amelyeket diszulfid hidak kapcsolnak össze. A szerin proteáz domén a könnyű láncon helyezkedik el.
A nehéz lánc molekulatömege 82-140 kilodalton, a könnyű lánc molekulatömege 35-62 kilodalton. Az enteropeptidáz könnyű láncának szerkezete hasonló a többi szerin proteáz tripszinhez és kimotripszinhez. A nehéz lánc membránhoz kötődik és befolyásolja az enzim specifitását. Megállapítottuk, hogy az izolált könnyű lánc hasonló hatással rendelkezik a jellegzetes felismerési motívummal szemben - (Asp) 4-Lys-, de szignifikánsan kisebb hatással van a tripszinogén ellen.
Betegségek és rendellenességek
Az emberi enteropeptidázt az ENTK gén kódolja a 21. kromoszómán. Ennek a génnek a mutációja súlyos betegségekhez vezethet az érintett gyermekekben.
Az enzim már nem képes aktiválni a többi emésztő enzimet. Az élelmiszer-összetevők már nem bomlanak le, ezért a vékonybél már nem képes felszívódni. Elsősorban az emésztés (nem megfelelő lebontás) kérdése, amely az élelmiszer-összetevők felszívódásához vezet. A test már nem kap megfelelő tápanyagokat. A virágzás sikertelensége, a növekedés gátlása és a protein hiány hiányának tipikus tünetei az ödéma kialakulásával járnak. Ugyanakkor a fehérjék mellett a szénhidrátok és a zsírok is rosszul felszívódnak. Mivel az emésztetlen élelmiszer-összetevők a vastagbélbe jutnak, és erjesztéssel és putrefaktiv baktériumokkal bomlanak le, puffadás, hasmenés és hasi fájdalom is előfordulnak.
Eddig 15 veleszületett enteropeptidáz-hiány leírására került sor világszerte. A betegség tünetei azonban sokkal gyakoribbak. Az enteropeptidáz-hiánynak nem mindig kell fennállnia. Mivel a tripszin kulcsszerepet játszik az emésztő enzimek aktiválásában, a tripszin hiánya vagy hiánya hasonló tünetekhez is vezet. Ezen betegségek kezelése mindkét esetben azonos. Az enzimeket aktivált formában adjuk be. Nyilvánvaló, hogy még sok más diagnosztizálatlan eset létezik az enteropeptidáz hiányában.
Ha a diagnózis pontos, az enteropeptidáz szintén helyettesíthető. Az enteropeptidáz hiányt másodlagosan súlyos bélbetegségek is kiváltják.A differenciáldiagnosztikában tisztázni kell az olyan betegségeket, mint például a celiakia, a rövidített vékonybél, a laktázhiány vagy más.
.jpg)
